Трансляция

ДНК обычно не может выйти из ядра клетки. Выходит из ядра в цитоплазму мРНК, несущая код для аминокислот. В цитоплазме она встречается с маленькими структурами, называемыми рибосомами. Рибосомы состоят более чем из 50 белков и четырех различных видов РНК, рибосомных РНК (рРНК). С рибосомой связываются свободно плавающие молекулы еще одного вида РНК, транспортные РНК (тРНК). Они выполняют функцию целого флота буксиров, переносящих аминокислоты. Каждая индивидуальная РНК имеет последовательность из трех нуклеотидов, называемую антикодоном, которая комплементарна одному из кодонов мРНК. Каждая тРНК несет молекулу аминокислоты, соответствующую своему антикодону. (тРНК, несущая молекулу аминокислоты, считается активированной, или заряженной.) Прикрепление аминокислот к тРНК осуществляется ферментами — аминоацил-синтетазами.

Первая задача при трансляции нити мРНК в правильную последовательность аминокислот — определение, с какой точки начнется трансляция. Одна и та же последовательность может быть прочитана тремя различными путями, в зависимости от того, какое нуклеотидное основание в первом кодоне (первое, второе или третье) будет выбрано первым основанием нити. Другими словами, нить, начинающаяся как ЦУАУГГЦАА… может быть прочитана как ЦУА УГГ ЦАА… УАУ ГГЦ АА… или АУГ ГЦА А…

И тут вступает в действие стартовый кодон АУГ. Рибосома и тРНК, названная инициатором и несущая аминокислоту метионин, связываются со стартовым кодоном мРНК. Затем с мРНК связывается другая тРНК, несущая аминокислоту, соответствующую второму кодону мРНК.

Рибосома соединяет все молекулы таким образом, чтобы могли проходить все соответствующие реакции, связывает молекулу метионина со второй молекулой аминокислоты, используя фермент пептидил-трансферазу. В то же самое время нарушается связь между молекулами аминокислот и их «буксирами» тРНК, тРНК освобождается и опять связывается с молекулами аминокислот. Рибосома передвигается к следующему кодону, и процесс повторяется до тех пор, пока не будут транслированы все кодоны и рибосома не дойдет до одного из стоп-кодонов: УАА, УАГ или УГА. Тогда рибосома освобождает мРНК и уходит (рис. 5.3).

Несколько рибосом могут транслировать фрагмент мРНК одновременно. Как только первая рибосома сдвигается со стартового кодона, к нему присоединяется вторая и начинает трансляцию. Это позволяет за короткое время получить большое количество полипептидных цепей с одной молекулы мРНК. В некоторых случаях полипептидные цепи начинают образовывать активную часть белка еще до своего полного построения. Однако некоторые полипептидные цепи не становятся активными до их модификации. Одни полипептиды должны фосфорилироваться (модификация заключается в присоединении к ним фосфатных групп), а другие — гликозилироваться (нуждаются в присоединении углеводных групп). Ряд полипептидных цепей активируется за счет частичного разрезания ферментами, называемыми пептидазами, которые разделяют белок на меньшие фрагменты.

Рис. 5.3. В процессе трансляции рибосомы и транспортные РНК собирают из аминокислот полипептидную цепь в соответствии с копией мРНК, сделанной с клеточной ДНК

Рис. 5.3. В процессе трансляции рибосомы и транспортные РНК собирают из аминокислот полипептидную цепь в соответствии с копией мРНК, сделанной с клеточной ДНК

Важным примером служит инсулин. Он синтезируется клеткой в виде одной белковой цепи, названной проинсулином, и неактивен до тех пор, пока фермент пептидаза не сделает разрезы в белковой цепи молекулы, удалив 31 аминокислоту, а оставшиеся две полипептидные цепи не соединятся в одну.


Оставить комментарий

Ваш комментарий